В 1920-х годах XX века после подтверждения белковой природы ферментов были получены их кристаллические формы: уреаза (1926) - фермент, расщепляющий мочевину, и фермент желудка пепсин (1930).

По своей природе ферменты являются биологическими катализаторами (ускорителями) химических (биохимических) реакций, которые протекают не только в живых системах - внутри клеток. Часть ферментов находится на поверхности плазматической мембраны клетки, другие ферменты могут секретироваться за пределы клетки или попадают туда при гибели и разрушении клеток.

Химические реакции могут протекать и без участия ферментов, но часто для этого требуются определенные условия: высокая температура или давление, присутствие в среде некоторых металлов, например, железа, цинка, меди, платины, которые также могут выступать в качестве катализаторов -ускорителей химических реакций. Скорость химических реакций без участия катализаторов ничтожно мала.

Ферменты не только снимают большинство этих ограничений, но и существенно увеличивают скорость химических реакций. Другое важное свойство ферментов заключается в том, что они упорядочивают и регулируют течение биохимических реакций в живой клетке или за ее пределами - в кровеносной системе и тканях организма. Последнее становится возможным благодаря тому, что на ферменты можно оказывать влияние (активно или пассивно), регулируя их работу.

В живой природе известно более 4 ООО различного рода ферментов, которые можно разделить на 6 основных групп. Подавляющее большинство ферментов (более 90%) являются гидролазами (разрушителями различных молекул), раскалывающими их пополам или отщепляющими от них мелкие фрагменты. Но есть ферменты, которые восстанавливают разрушенное или собирают разные молекулы или атомы вместе. Эти ферменты называются синтетазы.

Другие ферменты могут перемещать (транспортировать) фрагменты от одних молекул к другим. Их называют трансферазы.

Окислительно-восстановительные реакции в клетке поддерживают ферменты-оксиредуктазы.

Изомеразы способны изменить пространственную конфигурацию или геометрию молекул, а лиазы способны формировать в молекуле двойную связь.

Многие ферменты могут работать в обоих направлениях, в зависимости от обстоятельств, расщепляя биомолекулу на фрагменты или вновь соединяя вместе продукты распада.

Например, известный фермент алкогольдегидрогеназа обладает способностью не только расщеплять этиловый спирт на ацетальдегид и воду, но и превращать ацетальдегид в этиловый спирт, инактивируя избыток ацетальдегида, который образуется в организме в результате других биохимических реакций и является крайне токсичным.

Все ферменты являются белками - линейными полимерами, собранными из аминокислот. В состав многих ферментов также могут входить простые или разветвленные цепочки различных моносахаров. Полимерная белковая или гликопротеиновая цепочка обычно закручена и образует сложную трехмерную конфигурацию, которая устойчива в небольшом диапазоне температур, при которых существуют живые клетки.

Все ферменты имеют разную длину полимерной цепочки, и, стало быть, разную молекулярную массу. Чем больше молекулярная масса фермента, тем продолжительнее и сложнее его биосинтез, тем больше вероятность в возникновении различного рода нарушений в его структуре при биосинтезе, тем меньшей устойчивостью он обладает в работе.

Среди кишечных ферментов, таких, как сахараза, малътаза, лактаза, щелочная фосфатаза, дипептидаза, самым крупным ферментом является лактаза, которая расщепляет молочный сахар - лактозу.

Этот фермент и страдает в первую очередь при различных воспалительных или деструктивных поражениях тонкой кишки, вызывая лактазную недостаточность, которая приводит к непереносимости молока.

Все биохимические реакции с участием ферментов происходят в водной среде, в которой, как в коконе, находится наш организм. Часть ферментов входит в состав плазматической мембраны клеток, другие находятся и работают внутри клеток, третьи секретируются клетками и выходят в межклеточное пространство органов и тканей, попадают в кровеносную и лимфатическую систему или в просвет желудка, тонкой и толстой кишки, работая за пределами клеток.

Для работы большинства ферментов необходимы так называемые кофакторы или коферменты, которые входят в состав активного центра фермента и обеспечивают его работу. К числу коферментов относятся почти все витамины, а также некоторые другие органические молекулы, например, известный "коэнзим Q10", который является важнейшим коферментом.

В состав активных центров ферментов могут входить некоторые микроэлементы (медь, железо, цинк, никель, селен, кобальт, марганец и др.). Важную роль в процессах биологического катализа играют металлы с переменной валентностью (медь, железо, хром и др.), которые обладают способностью быстро отдавать или забирать электрон. Поэтому, например, железо входит в состав важных окислительных ферментов - каталазы, пероксидазы, цитохромов.

Участие различных микроэлементов в качестве катализаторов химических реакций, строго специфично и основано на определенных и неповторимых химических свойствах каждого из них.

Например, цинк способен не только разрывать химические связи между атомами углерода и азота, но и соединить между собой эти атомы, благодаря чему из аминокислот образуются белковые молекулы. В то же время цинк способен соединять между собой атомы кислорода и азота, а также атомы серы.

Далее читайте на Частном Корреспонденте.